Antigenbindungsdomänen

Antigenbindungsdomänen, auch bekannt als paratope, sind spezifische Regionen auf Antikörpern und T-Zell-Rezeptoren, die an Epitope auf Antigenen binden. Diese Domänen sind entscheidend für die Erkennung und Neutralisierung von Fremdstoffen durch das Immunsystem. Bei Antikörpern befinden sich die Antigenbindungsdomänen in den variablen Regionen der leichten und schweren Ketten. Die Kombination dieser variablen Regionen bildet die antigenbindende Stelle, die eine einzigartige dreidimensionale Struktur aufweist. Diese Struktur ist komplementär zur Form des Epitops, an das sie bindet, was eine hochspezifische Interaktion ermöglicht.

Die Bindung zwischen Antigenbindungsdomäne und Epitop erfolgt durch eine Vielzahl von nicht-kovalenten Wechselwirkungen, darunter Wasserstoffbrückenbindungen, elektrostatische Wechselwirkungen, hydrophobe Wechselwirkungen und Van-der-Waals-Kräfte. Die Affinität, also die Stärke der Bindung, hängt von der Anzahl und Art dieser Wechselwirkungen ab.

Bei T-Zell-Rezeptoren sind die Antigenbindungsdomänen ebenfalls in den variablen Regionen der alpha- und beta-Ketten lokalisiert. Allerdings erkennen T-Zell-Rezeptoren Antigene nur in Verbindung mit MHC-Molekülen (Major Histocompatibility Complex) auf der Oberfläche von Körperzellen. Diese sogenannte "präsentierte Antigen-Erkennung" unterscheidet sich von der direkten Antigenbindung durch Antikörper.

Die Vielfalt der Antigenbindungsdomänen wird durch genetische Mechanismen wie somatische Genrekombination und somatische Hypermutation während der Entwicklung von B- und T-Zellen generiert. Dies ermöglicht dem Immunsystem, eine riesige Bandbreite an Antigenen zu erkennen und eine effektive Immunantwort zu entwickeln.