transaminaadireaktsioone

Transaminaadireaktsioonid, tuntud ka kui aminotransferaasireaktsioonid, on biokeemilised reaktsioonid, kus aminogrupp kantakse ühest molekulist teise. Need reaktsioonid on elutähtsad paljudes bioloogilistes protsessides, sealhulgas aminohapete sünteesil ja katabolismi teel. Peamine osa transaminaadireaktsioonidest on aminotransferaasi ensüümide katalüüs. Need ensüümide kasutavad tavaliselt koensüümina pürikoksaal-5'-fosfaati (PLP), mis on B6-vitamiini aktiivne vorm.

Reaktsioon hõlmab kahte faasi. Esimeses faasis moodustub PLP ja aminohappe vahel vaheühend, kus aminohappe aminogrupp siirdatakse PLP-le, moodustades püridoksamiin-5'-fosfaati (PMP). Teises faasis siirdatakse PMP aminogrupp alfa-ketohappele, moodustades uue aminohappe ja alfa-ketohappe, mis oli algselt aminohappe alfa-ketohappe analoog. See protsess võimaldab aminohapete sünteesi alates mitmest alfa-ketohappe substraadist, mis on pärit näiteks glükoneogeneesist või rasvhapete lagundamisest. Transaminaadireaktsioonid on pöörduvad, mis võimaldab neil toimida nii aminohapete sünteesi kui ka lagundamise suunas, sõltuvalt rakulistest vajadustest.

Inimkehas on mitmeid transaminaadireaktsioone, mis on hädavajalikud. Näiteks alaniinaminotransferaas (ALT) ja aspartaataminotransferaas (AST) on olulised maksa funktsiooni näitajad, mida kasutatakse laialdaselt kliinilises diagnostikas. Nende ensüümide aktiivsus veres võib viidata maksa kahjustusele. Transaminaadireaktsioonidel on tähtis roll ka kesknärvisüsteemi funktsioonides ja immuniteedi reguleerimises.