deaminaasien

Deaminaasen zijn een diverse groep enzymen die deaminatie katalyseren, een chemische reactie waarbij een amino­groep uit een molecuul wordt verwijderd met vorming van ammoniak. Deze omzetting vindt plaats bij verschillende substraten, met name nucleotide- en aminozuurverbindingen, en speelt een centrale rol in nucleotide-, purine- en pyrimidine-metabolisme evenals in aminozuurafbraak.

Belangrijke voorbeelden zijn cytidine-deaminasen (onder meer de APOBEC- en AID-families), adenosine-deaminase (ADA) en guanine-deaminase. Cytidine-deaminases zetten cytidine om in uridine op enkelstrengs DNA of RNA en zijn betrokken bij natuurlijke immuunafweer en genetische bewerking. Adenosine-deaminase (ADA) converteert adenosine naar inosine, een sleutelreactie in purine-metabolisme; ADA-deficiëntie kan leiden tot ernstige gecombineerde immuundeficiëntie (SCID). Guanine-deaminase zet guanine om in xanthine. Daarnaast zijn er cytosine-deaminases die onder andere in prokaryoten en eukaryoten voorkomen en deelnemen aan cytosine-deaminatie.

Medisch en biotechnologisch zijn deaminasen reputatief relevant. APOBEC-enzymen leveren een antivirale defensie door mutagenese in viraal DNA, maar ongecontroleerde activiteit kan bijdragen aan mutaties in het menselijk genoom en aan kanker. In biotechnologie worden cytidine-deaminases toegepast in base-editing-technieken om een C→T (oftewel G→A op de complementaire streng) verandering in DNA mogelijk te maken.

Structuur en mechanisme: veel deaminaasen zijn metaalion-afhankelijke enzymen, vaak met een zincion in het actieve centrum dat water activeert voor de deaminatiereactie. De activiteit is vaak afhankelijk van substraatcontext, zoals enkelstrengs nucleïnezuur voor bepaalde familieleden.