acetilcolinesterasi

Acetilcolinesterasi, comunemente abbreviata come AChE, è un enzima che svolge un ruolo cruciale nel sistema nervoso, in particolare nel controllo della trasmissione degli impulsi nervosi. Essa catalizza l'idrolisi dell'acetilcolina (ACh), un neurotrasmettitore essenziale per la comunicazione tra neuroni e tra neuroni e cellule muscolari. L'enzima si trova principalmente nelle sinapsi colinergiche, dove degrada l'ACh liberata nel spazio sinaptico, permettendo così il ripristino del gradiente ionico e la preparazione per il successivo segnale nervoso.

La struttura dell'acetilcolinesterasi è complessa e comprende due siti attivi: il sito catalitico, dove avviene l'idrolisi dell'ACh, e il sito anomerico, che regola l'affinità dell'enzima per il substrato. Questo enzima è presente in diverse forme, tra cui la forma tetramerica (G4), che è la più comune nei mammiferi, e la forma monomerica (G1), che si trova in alcuni tessuti come il fegato.

L'inibizione dell'acetilcolinesterasi è un meccanismo utilizzato da alcuni veleni, pesticidi e farmaci. Ad esempio, l'organofosfato, un tipo di pesticida, inibisce irreversibilmente l'enzima, causando un accumulo di acetilcolina e portando a sintomi come contrazioni muscolari incontrollate, difficoltà respiratorie e, nei casi gravi, la morte. Al contrario, gli inibitori reversibili dell'acetilcolinesterasi, come la rivastigmina e la donepezil, sono utilizzati nel trattamento della malattia di Alzheimer, poiché aumentano i livelli di acetilcolina nel cervello, migliorando temporaneamente le funzioni cognitive.

L'acetilcolinesterasi è anche presente in altri organismi, come insetti e vermi, dove svolge funzioni simili nel sistema nervoso. La sua importanza biologica e il suo coinvolgimento in patologie umane ne fanno un bersaglio significativo per la ricerca farmacologica e tossicologica.