Substratspezifische

Substratspezifische, in der Biochemie als Substratspezifität bezeichnet, beschreibt die Eigenschaft von Enzymen, Transportern und Rezeptoren, bevorzugt mit bestimmten Substraten zu interagieren. Die Spezifität ergibt sich aus der dreidimensionalen Struktur der Bindungsstelle, aus der Anordnung von Aminosäureresten und gegebenenfalls Cofaktoren. In der Praxis bedeutet Substratspezifität, dass ein Enzym ein Substrat erkennt und weiterverarbeitet, während andere Substrate weitgehend unbeachtet bleiben.

Typen der Substratspezität umfassen: absolute Spezifität, wenn ein Enzym nur ein einzelnes Substrat reagiert; relatives oder gruppenspezifisches, wenn mehrere Substrate aus einer chemisch ähnlichen Gruppe akzeptiert werden; Stereospecificität, die Enantiomeren (L- vs D- Formen) unterscheidet; Regiospezifität, die an bestimmten Positionen eines Mehrfachsubstrats angreift. Beispiele: Lactase spaltet Lactose, während Glukose nicht akzeptiert wird; Lactate Dehydrogenase bevorzugt L-Lactat; verschiedene Cytochrom-P450-Isoenzyme unterscheiden Substrate nach Struktur.

Determinanten der Substratspezifität sind das aktive Zentrum, die Bindungskinetik (K_m, k_cat), allosterische Effekte, Cofaktoren und die konformationelle Flexibilität der Bindungsstelle. Substratspezifität lässt sich in der Forschung durch kinetische Messungen, Strukturanalysen und Mutagenese untersuchen.

Relevanz: Substratspezifität ist entscheidend für Stoffwechselwege, Arzneimittelmetabolismus, Biotechnologie und Diagnostik. Sie bestimmt, wie Enzymsysteme in Zellen reguliert werden und wie selektive Wirkstoffe wirken.