Aminosäureresten

Aminosäurereste bezeichnet die Bausteine der Proteine, die in Polypeptidketten vorkommen und aus Aminosäuren entstehen, nachdem eine Peptidbindung gebildet wurde. Ein Rest entspricht der jeweiligen Aminosäure minus eines Wassermoleküls; in der Polypeptidkette trägt er die Seitenkette (R-Gruppe) sowie den verknüpften Backbone mit dem N- und dem C-Teil.

In der Polypeptidkette sind die N- und C-terminalen Enden frei, wodurch das erste Residue ein freies Aminogruppe und das letzte Residue eine freie Carboxylgruppe besitzt. Die Seitenketten bestimmen die chemischen Eigenschaften des Restes: Sie reichen von unpolar bis polar und können sauer oder basisch sein. Bei physiologischem pH liegen die meisten Aminosäurereste als Zwitterionen vor; die genaue Ladung hängt vom pH-Wert und von der Ionisierbarkeit der Seitenketten ab.

Die Abkürzung eines Restes erfolgt häufig durch drei Buchstaben oder durch einen Ein-Buchstaben-Code; in Sequenzen werden Proteine als Reihenfolgen von Resten geschrieben, z. B. ALA-GLY-LEU. Die Masse eines Residues entspricht der Masse der freien Aminosäure minus der Wasserbindung; dies ist Grundlage z. B. in der Proteomik, wo häufig von Restmasse gesprochen wird.

Gängige Aminosäurereste sind Gly, Ala, Ser, Asp, Lys, Arg, Phe, Leu, Val, Glu, Gln, Cys, Met, Tyr, Trp und Pro; einige Residue können posttranslationale Modifikationen erfahren, zum Beispiel Phosphorylierung an Serin, Threonin oder Tyrosin. In der Proteinforschung sind Kenntnisse über die Eigenschaften der R-Gruppen zentral für Struktur, Funktion und Interaktionen von Proteinen.