Stärkensynthasen

Stärkensynthasen (Stärkensynthase-Familie) sind Enzyme, die in Plastiden von Pflanzen die Stärkesynthese katalysieren. Sie elongieren Glukoseeinheiten zu wachsenden Glukan-Ketten, indem sie ADP-Glucose als Donator verwenden und eine α-1,4-glykosidische Bindung an die nichtreduzierende Endgruppe herstellen. Das Endprodukt ist Stärkekorn, das aus Amylose und Amylopektin besteht und in Samen, Knollen und anderen Speichergeweben abgelagert wird.

Die Stärkensynthase-Familie umfasst mehrere Isoformen. Granule-bound starch synthase (GBSS) synthetisiert hauptsächlich Amylose und verbleibt im Stärkekorn gebunden. Lösliche Stärkensynthasen (SSI, SSII, SSIII, SSIV) verlängern dagegen die Glukoseketten in Amylopektin und beeinflussen dessen Struktur. GBSS und die löslichen Isoformen arbeiten oft in Multiprotein-Komplexen zusammen, die auch Stärkebindungsenzyme (SBE) und Debranching-Enzyme enthalten, um die feine Struktur der Stärke zu definieren.

Die Enzyme arbeiten in Plastiden, meist Amyloplasten in Speichergeweben oder Chloroplasten in Photosyntheseorganen. Der Transport des Donators ADP-Glucose erfolgt über spezifische Transporter. Die Aktivität wird durch Substratverfügbarkeit, Phosphorylierung von Proteinen und Protein-Protein-Interaktionen reguliert, wodurch die Bildung der Stärkeketten und deren Verteilung im Granul bestimmt wird.

Stärkensynthasen beeinflussen maßgeblich die Struktur und physikalischen Eigenschaften der Stärke, einschließlich der Verteilung der Kettenlängen in Amylopektin, des Amyloseanteils und der Granulustruktur. Mutationen oder veränderte Expressionsmuster führen zu Stärkeunterschieden, die sich in Gelier- und Verarbeitungseigenschaften bemerkbar machen. In der Landwirtschaft und Industrie werden Stärkensynthasen gezielt durch Züchtung oder biotechnologische Ansätze modifiziert, um Stärkekulturen mit gewünschten Eigenschaften zu erzeugen.