MultiproteinKomplexen

Multiprotein-Komplexe sind supramolekulare Strukturen, die aus mehreren Proteinen bestehen und als funktionelle Einheiten biochemische Reaktionen oder mechanische Aufgaben ausführen. Sie kommen in fast allen zellulären Prozessen vor, von der Proteindegradation über die Transkription bis zur Signaltransduktion, und zeichnen sich durch eine spezialisierte Architektur der Untereinheiten sowie oft durch eine dynamische Zusammensetzung aus. Die einzelnen Untereinheiten arbeiten über stabile Wechselwirkungen zusammen; häufig bildet eine zentrale Kernstruktur das Gerüst, an das periphere Untereinheiten gebunden sind. Diese Modularität erleichtert Regulation, Anpassung an verschiedene Anforderungen und die evolutionäre Entstehung neuer Funktionen.

Der Aufbau erfolgt schrittweise und wird durch Chaperone, posttranslationale Modifikationen und Assembly-Faktoren orchestriert. Die Stöchiometrie kann festgelegt oder kontextabhängig variieren; Untereinheiten können unter bestimmten Bedingungen austauschbar sein, was Aktivität und Regulation moduliert.

Zu den bekanntesten Multiprotein-Komplexen zählen der Proteasom (Proteolyse), der Ribosom (Proteinsynthese), das Spliceosom (RNA-Prozessierung), der Photosystem II-Komplex (Lichtreaktion der Fotosynthese) sowie Komplexe der mitochondrialen Atemkette wie NADH-Dehydrogenase. Ebenso gehören der Kernporenkomplex, der RNA-Polymerase-II-Komplex und chromatin-remodellierende Komplexe zu dieser Kategorie.

Funktionen umfassen Katalyse, Substrat- und Elektronentransfer, Transport, Regulation von Genexpression und Proteinstabilität. Fehlfunktionen oder fehlerhafte Assemblierung von Multiprotein-Komplexen sind mit Krankheiten wie Krebs, Neurodegeneration und Stoffwechselstörungen assoziiert. Die Forschung zu Multiprotein-Komplexen zielt darauf ab, Architektur, Interaktionen der Untereinheiten und potenzielle therapeutische Ansatzpunkte zu verstehen.