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Proteindomäner

Proteindomäner, im deutschsprachigen Fachgebrauch oft als Proteindomänen bezeichnet, sind eindeutig abgegrenzte, eigenständig faltende Module innerhalb eines Proteins, die typischerweise eine charakteristische Funktion übernehmen. Sie bilden modulare Bausteine, die unabhängig von anderen Teilen des Proteins stabil falten und spezifische Aufgaben erfüllen können. Die Anordnung verschiedener Domänen in einem Protein ermöglicht funktionelle Vielseitigkeit und neue Eigenschaften durch Domänenkombination.

Domänen fungieren als autonome funktionelle Module. Sie kommen in Enzymen, Signalproteinen und Transkriptionsfaktoren vor. Die Domänenarchitektur

Domänen werden in spezialisierten Datenbanken klassifiziert, etwa Pfam, InterPro, SCOP und CATH. Die Grenzbestimmung von Domänen

In Wissenschaft und Biotechnologie spielen Domänenkonzepte eine zentrale Rolle, etwa beim Design chimärer Proteine oder bei

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eines
Proteins
bestimmt
oft,
welche
Interaktionen
möglich
sind
und
wie
das
Protein
reguliert
wird.
Bekannte
Domänenarten
sind
zum
Beispiel
Kinase-Domänen
(katalytische
Aktivität),
SH2-
und
SH3-Domänen
(Erkennung
von
Phosphotyrosin
bzw.
Prolin-reichen
Sequenzen),
Immunoglobulin-Domänen
(Protein-Protein-Interaktionen),
Zinc-Finger-Domänen
(DNA-Bindung),
PH-Domänen
(Bindung
von
Phosphoinositiden)
sowie
Homeobox-
und
Leucin-Zipper-Domänen
(DNA-Bindung
bzw.
Regulation).
erfolgt
durch
Sequenzvergleiche,
Strukturanalysen
und
funktionale
Kontextinformationen.
Evolutionär
entstehen
neue
Domänen
durch
Duplikation,
Neukombination
und
Domänen-Shuffling,
was
Proteine
mit
neuen
Funktionen
ermöglicht.
der
gezielten
Modifikation
von
Funktionen
durch
Domänenaustausch.
Die
Annotierung
von
Proteindomänen
ist
grundlegend
für
das
Verständnis
von
Proteinfunktion,
Interaktionen
und
der
Evolution
von
Proteinen.