ImmunoglobulinDomänen

Immunoglobulin-Domänen, auch als Ig-Domänen bezeichnet, sind wiederkehrende Proteinstrukturen, die der Immunoglobulin- bzw. Immunoglobulin-Superfamilie (IgSF) angehören. Sie kommen in Antikörpern (Immunglobulinen) sowie in einer Vielzahl von Zelloberflächenrezeptoren, Sekretproteinen und Membranproteinen vor und spielen eine zentrale Rolle in Immunantwort, Zellkommunikation und adhäsiven Prozessen.

Strukturlich besitzen Ig-Domänen typischerweise etwa 90 bis 110 Aminosäuren und bestehen aus zwei antiparallelen Beta-Sheets, die ein Beta-Sandwich-Layout bilden. Die Domänen sind meist durch eine konservierte Disulfidbrücke zwischen zwei Cysteinresten stabilisiert. Die flächige Oberflächenanordnung ermöglicht eine vielseitige Interaktion mit Proteinen, und die Struktur ist robust gegenüber moderate Veränderungen, was eine breite Funktionalität ermöglicht.

Klassifizierung und Verbreitung: In Antikörpern finden sich variable Domänen (V-Domänen) sowie konstante Domänen (C-Domänen). Zusätzlich werden Ig-ähnliche Domänen in Untertypen wie V-set, C-set und I-set unterschieden, die in vielen Proteinen der Ig-Superfamilie vorkommen. Die Ig-Domänen sind in einer Vielzahl von Proteinen vertreten, darunter T-Zell-Rezeptor-, MHC-, Zelladhäsionsmoleküle und Rezeptorproteine, wo sie häufig für Protein-Protein-Wechselwirkungen, Signalübertragung und Zelladhäsion verantwortlich sind.

Funktion und Bedeutung: In Antikörpern bilden die variablen Ig-Domänen die Antigenbindungsstellen, insbesondere durch die hypervariablen CDR-Schleifen. In anderen IgSF-Proteinen vermitteln Ig-Domänen reguläre Interaktionen zwischen Zellen oder zwischen Zellen und Liganden. Ihre modulare Natur ermöglicht diverse Domänenarchitekturen und erweitert die funktionale Kapazität vieler Immun- und Zelloberflächenproteine.

Evolution und Bedeutung: Ig-Domänen repräsentieren eine der erfolgreichsten architektonischen Einheiten im Proteom und haben sich durch Genverdoppelung und Divergenz über lange Evolutionszeiträume hinweg verbreitet.

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