Lockandkeyprincipen

Lockandkeyprincipen, eller lock-and-key-modellen, är en beskrivning inom biokemi och farmakologi som förklarar hur en enzym eller receptor binder ett substrat eller ligand med hög specificitet genom geometrisk kompatibilitet. En korrekt matchad form möjliggör bindning och katalys.

Historik: Principen myntades av den tyske kemisten Emil Fischer i slutet av 1800-talet som ett sätt att förklara enzymers specifitet. Den framhäver att rätt substrat passar in i det aktiva området i enzymet, precis som en nyckel i ett lås.

Mekanism: Substratet binder till det aktiva området i enzymet, och den komplexa formen uppstår eftersom nyckeln och låset kompletterar varandra. Denna passform stabiliserar övergångstillståndet och minskar aktiveringsenergien, så att reaktionen kan ske och produkten frisätts. Lockandkeyprincipen betonar specifitet och stoikiometri.

Begränsningar och vidare utveckling: Många enzymer visar flexibilitet och följer inducerad passform (inducerad anpassning) där aktiviteten justeras efter substratet. Därför är lockandkey-principen ibland en förenklad modell; den används ändå som ett pedagogiskt verktyg och som en första förväntan i receptor-ligand-interaktioner och läkemedelsdesign.

Användning: inom forskning och läkemedelsutveckling används modellen för att förklara hur substanser binder målproteiner och hur selektivitet uppnås vid design av inhibitorer och ligander.