Keratinmoleküle

Keratinmoleküle sind filamentöse Strukturproteine, die in vielen Epithelzellen vorkommen und eine zentrale Rolle bei der mechanischen Festigkeit von Geweben spielen. Sie gehören zu den Keratinen, die in zwei Hauptklassen auftreten: Typ I Keratine (saurer Typ) und Typ II Keratine (basisch bis neutral). In Zellen bilden Typ-I- und Typ-II-Keratine Partnerdimen aus α-Helix-gestützten Coiled-coil-Strukturen. Diese Dimeren lagern sich zu Tetrameren und schließlich zu Intermediärfilamenten zusammen, die Teil des Zytoskeletts sind und Zellen gegen Zugkräfte stabilisieren.

Keratine kommen in Geweben vor, die mechanische Beanspruchung tragen, wie Haar, Nägel, Hörner und Federn. In den Epithelien werden Keratinmoleküle während der Keratinisierung in der oberen Hautschicht eingebaut und durch Disulfidbrücken (aus Cysteinresten) stärker vernetzt, wodurch Härte und Wasserabweisung zunehmen. Eine wichtige Unterscheidung bezieht sich auf das Vorkommen: Alpha-Keratine dominieren bei Säugetieren (Haar, Haut, Nägel); Beta-Keratine kommen in Vögeln und Reptilien vor (Federn, Schuppen) und zeigen überwiegend β-Faltblattstrukturen.

Das Genom umfasst mehrere Keratin-Gene (KRT-Familien), die in charakteristischen Partnerkombinationen exprimiert werden. Fehler oder Mutationen in Keratin-Gensequenzen können zu Hauterkrankungen oder Blasenbildungen führen. Keratine haben auch industrielle Relevanz: Aus keratinhaltigen Resten wie Federn oder Haaren gewonnene Materialien finden Anwendung in Biopolymersystemen, Kosmetik und textilen Beschichtungen.