IgGAntikörpern

IgG-Antikörper, kurz IgG, sind die häufigste Immunoglobulinklasse im Blut und in der extrazellulären Flüssigkeit. Sie gehören zu den fünf Hauptisotypen des adaptiven Immunsystems (IgA, IgD, IgE, IgG, IgM) und spielen eine zentrale Rolle in der humoral Immunantwort.

Aufbau und Unterklassen: IgG sind Tetramere mit zwei schweren γ-Ketten und zwei leichten Ketten (Kappa- oder Lambda-Ketten). Die Moleküle besitzen eine antigenbindende variable Region und eine konstante Fc-Region, die Effektor-Funktionen vermittelt. Die vier menschlichen Unterklassen sind IgG1, IgG2, IgG3 und IgG4 und unterscheiden sich in Verteilung, Affinität und Funktionen: IgG1 und IgG3 sind stark opsonierend und ADCC-aktiv; IgG2 reagiert häufig auf Polysaccharide; IgG4 ist oft antiinflammatorisch und kann Fab-arm Exchange durchführen.

Funktionen: IgG neutralisieren Toxine und Viren, markieren Erreger für Phagozytose und vermitteln durch Fcγ-Rezeptoren auf NK-Zellen, Makrophagen und Neutrophilen zelluläre Zytotoxizität. Sie können den klassischen Komplementsweg über C1q aktivieren. IgG wird über den neonatalen Fc-Rezeptor FcRn in die Plazenta transportiert und sorgt so für passiven Immunschutz des Fötus.

Produktion und Lebensdauer: IgG werden von Plasmazellen im Lymphgewebe und Knochenmark gebildet. Die Halbwertszeit beträgt ungefähr 21 Tage; FcRn recycelt IgG und verlängert deren Verbleib im Blut. Typisch dominieren IgG im Serum, etwa drei Viertel der Immunglobuline.

Klinische Relevanz: IgG-Antikörper sind Ziel vieler Therapien (monoklonale Antikörper) und werden als intravenös verabreichtes Immunglobulin (IVIG) eingesetzt. Abnorme IgG-Spiegel oder IgG-Autoantikörper können Immunstörungen oder Autoimmunerkrankungen anzeigen. Die Unterklassenverteilung beeinflusst Infektionsrisiken und Reaktionsmuster.