Gerinnungsrezeptoren

Gerinnungsrezeptoren bezeichnen zelluläre Oberflächenmoleküle, die eine Rolle in der Blutgerinnung und der Hämostase spielen. Sie erkennen Gerinnungsfaktoren oder binden sie und vermitteln Signale, die die Aktivierung von Plättchen, die Koagulationskaskade und schließlich die Bildung eines Fibrinnets beeinflussen. Der Begriff wird oft breit verwendet, um Rezeptoren zu beschreiben, die an der Koordination von Gerinnungsvorgängen beteiligt sind, insbesondere auf Blutplättchen und Endothelzellen.

Auf Blutplättchen sind mehrere Rezeptoren zentral. GPVI dient als Kollagenrezeptor und vermittelt die Aktivierung der Plättchen bei Gefäßverletzungen. Die GPIb-IX-V-Komplex bindet vWf und erleichtert die Adhäsion von Plättchen an exponiertes Kollagen. Integrine wie α2β1 und insbesondere αIIbβ3 (GPIIb/IIIa) ermöglichen die Bindung an Fibrinogen und Fibrin und fördern die Thrombozytenaggregation. Zusätzlich wirken Protease-aktivierte Rezeptoren PAR-1 und PAR-4 als Thrombinrezeptoren, die Signalwege zur Plättchenaktivierung initiieren. Purinrezeptoren wie P2Y1 und P2Y12 modulieren die Reaktivität der Plättchen durch ADP.

Endothelzellen tragen weitere Gerinnungsrezeptoren. Thrombomodulin bindet Thrombin und leitet dessen Aktivität um, sodass Protein C aktiviert wird und eine antikoagulatorische Wirkung entsteht. Das Endothelial Protein C Receptor (EPCR) bindet Protein C und unterstützt dessen Aktivierung. Auf zellulärer Ebene ist auch der Gewebe-Faktor-Rezeptor (TF, CD142) bedeutend: TF bildet mit Faktor VIIa einen Initiator-Komplex, der den extrinsischen Koagulationsweg aktiviert und zur Thrombinbildung führt.

Klinisch relevant sind Ansätze, die diese Rezeptorsysteme beeinflussen, etwa GPVI- oder PAR-1-Hemmer, oder GPIIb/IIIa-Hemmer, die Thrombose hemmen, jedoch das Blutungsrisiko erhöhen.