Enzymzerfall

Enzymzerfall bezeichnet den Verlust der katalytischen Aktivität von Enzymen infolge struktureller Veränderungen oder Abbauprozesse. Er kann irreversibel sein, wenn die Proteinstruktur dauerhaft zerstört wird, oder reversibel, wenn Aktivität durch Rückführung der Bedingungen wiederhergestellt werden kann. Der Begriff umfasst sowohl natürliche turnover-Prozesse als auch Umwelteinflüsse, die Enzyme inaktivieren.

Ursachen und Mechanismen umfassen Denaturierung durch Hitze, pH-Extreme und chemische Denaturanzien, Oxidation, Deamidation und andere chemische Modifikationen, die das aktive Zentrum oder die Gesamtstruktur beeinträchtigen. Proteolytische Spaltung durch Peptidasen führt ebenfalls zum Zerfall des Enzyms. In Zellen trägt der Abbau über das Ubiquitin-Proteasom-System zum Enzymturnover bei; in Lebensmitteln und industriellen Produkten gilt Inaktivierung durch Hitze oder andere Einflüsse je nach Kontext als wünschenswert oder unerwünscht.

Die Inaktivierung wird oft kinetisch beschrieben, etwa als Zerfall der Aktivität über die Zeit. Typischerweise folgt sie First-order- oder mehrphasigen Modellen; Kennzahlen sind die Halbwertszeit der Aktivität (t1/2) und die Inaktivierungskonstante ki. Experimentell wird die Aktivität über Zeit gemessen, während Strukturveränderungen durch Methoden wie CD-Spektroskopie, Fluoreszenzspektroskopie oder SDS-PAGE nachgewiesen werden.

Prävention und Stabilisierung umfassen geeignete Lager- und Reaktionsbedingungen (Temperatur, pH, Puffer), Zugabe von Stabilisatoren (z. B. Polyole, Zucker, Salze) sowie Verfahren wie Enzymimmobilisierung oder Gefrier-/Trocknungslagerung. In der Industrie ist die Stabilität von Enzymen ein entscheidender Faktor für Wirtschaftlichkeit und Produktqualität.

Verwandte Konzepte sind Denaturierung, Proteolyse, Proteinabbau und Enzymstabilität. Der Enzymzerfall besitzt zentrale Bedeutung in Biologie, Biotechnologie, Medizin und Lebensmitteltechnik.