Elongationsfaktor

Elongationsfaktor (Elongation factor, EF) bezeichnet eine Gruppe von Proteinen, die eine zentrale Rolle in der Elongationsphase der Proteinsynthese an Ribosomen spielen. Sie vermitteln die korrekte Anlieferung der Aminoacyl-tRNA zum A-Stelle und unterstützen die Translokation der wachsenden Peptidkette, nachdem eine Peptidbindung gebildet wurde. Die Elongation erfolgt dabei GTP-abhängig, und die hydrolytische Reaktion liefert die Energie für die Schritte der Elongation.

In prokaryoten bestehen die wichtigsten Elongationsfaktoren aus EF-Tu, EF-Ts und EF-G. EF-Tu bindet mit GTP und einem Aminoacyl-tRNA-Komplex, liefert ihn an die A-Stelle und prüft die Codon-Anticodon-Interaktion. Nach der richtigen Erkennung liefert EF-Tu das GTP durch Hydrolyse frei und wird freigesetzt, während EF-Ts als Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor EF-Tu erneut GTP bindet. EF-G katalysiert zusammen mit GTP die Translokation der tRNA und der mRNA, sodass die Peptidbindung weiter verlängert wird.

In Eukaryoten übernehmen EF1A (mit EF1B als Austauschfaktor für GDP/GTP) die tRNA-Lieferung, und EF2 vermittelt den Translokationsschritt. Die Funktionsprinzipien sind homolog, unterscheiden sich aber im Detail in Regulierung und Interaktion mit ribosomalen Untereinheiten.

Elongationsfaktoren sind essenziell für die Geschwindigkeit und Genauigkeit der Proteinsynthese. Sie dienen auch als Zielmoleküle für einige Antibiotika, und Mutationen der elongationsfaktoren können Auswirkungen auf die Translationseffizienz haben. In Organellen wie Chloroplasten und Mitochondrien existieren ähnliche EF-Proteine aufgrund des endosymbiotischen Ursprungs.