elongationsfaktoren

Elongationsfaktoren sind Proteine, die die Verlängerung der Polypeptidkette während der Proteinsynthese am Ribosom unterstützen. Sie arbeiten in der Elongationsphase der Translation und ermöglichen durch GTP-abhängige Konformationswechsel die korrekte Bildung der Peptidbindung sowie den fortschreitenden Ablauf des Ribosoms entlang der mRNA. Die Faktoren sind evolutionär konserviert und in den meisten Organismen essenziell.

In Bakterien besteht das Elongationsfaktoren-System aus EF-Tu, EF-Ts und EF-G. EF-Tu bindet GTP und eine Aminoacyl-tRNA und liefert sie an die A-Stelle des Ribosoms. Nach korrekter Codon-Anticodon-Bildung führt GTP-Hydrolyse zur Freisetzung der tRNA, während EF-Ts EF-Tu wieder mit GTP lädt. EF-G bindet mit GTP an das Ribosom und erzeugt nach der Peptidbindung die Translokation, wodurch das Ribosom um ein Codon weiterwandert; auch hier treibt die GTP-Hydrolyse den Prozess an.

In Eukaryoten entsprechen eEF1A (EF-Tu-Analogon) und eEF1B (Nucleotide Exchange Factor) diesem Schritt, während eEF2 dem EF-G-Analogon entspricht und die Translokation der Ribosomen nach der Peptidbildung katalysiert. In einigen Organismen, insbesondere Hefen, ist zusätzlich eEF3 vorhanden, ein Translationsfaktor, der den Ablauf der Elongation erleichtert.

Elongationsfaktoren sind häufig Ziel von Antibiotika. Fusidinsäure hemmt EF-G in Bakterien, Kirromycin bindet EF-Tu und verhindert die Freisetzung der tRNA, was die Proteinsynthese stoppt.