Collageenfibrillen

Collageenfibrillen zijn lange, dunne filamenten die bestaan uit collageenmoleculen die zich organiseren tot een hiërarchische structuur. Ze leveren treksterkte aan bindweefsel en komen voor in onder meer huid, bot, kraakbeen, pezen en bloedvaten.

Structuur: Collageenmoleculen bestaan uit drie polypeptideketens die een drievoudige helix vormen. Tropocollageenmoleculen stapelen zich op in een register en vormen collageenfibrillen met een karakteristieke bandingpatroon van ongeveer 67 nanometer, zichtbaar onder elektronenmicroscopie.

Assemblage en cross-linking: Collageen wordt geproduceerd als procollageen met extra N- en C-propeptiden. Extracellulair worden deze peptiden verwijderd, waarna tropocollageenmoleculen zich ordenen in fibrillen en uiteindelijke cross-links vormen via enzymen zoals lysyl-oxidase, wat de stabiliteit en treksterkte verhoogt.

Types en distributie: De belangrijkste fibrillaire collageentypen bij zoogdieren zijn types I, II, III, V en XI. Type I komt vooral voor in bot, pezen en huid; type II in kraakbeen; type III in huid en bloedvaten; types V en XI helpen de diameter en organisatie van de fibrillen bepalen.

Functie en klinische relevantie: Collageenfibrillen leveren structurele ondersteuning, dragen bij aan weefselintegriteit en beïnvloeden cellulaire signalering en herstel. Mutaties in collageengen kunnen leiden tot bindweefselfouten zoals osteogenesis imperfecta en het syndroom van Ehlers-Danlos; veroudering beïnvloedt collageenhoeveelheid en cross-linking, wat elasticiteit en sterkte beïnvloedt.