Calciumfüggek

Calciumbindende Proteine, auch bekannt als Calciumfüggek, sind eine Gruppe von Proteinen, die für die Bindung von Calciumionen (Ca²⁺) verantwortlich sind. Diese Proteine spielen eine entscheidende Rolle in einer Vielzahl von zellulären Prozessen, da Calciumionen als wichtige sekundäre Botenstoffe fungieren und an vielen physiologischen Reaktionen beteiligt sind.

Die Struktur von Calciumbindenden Proteinen weist typischerweise spezifische Domänen auf, die als Calcium-bindende Motive bezeichnet werden. Eines der bekanntesten Motive ist die EF-Hand-Domäne, die durch zwei alpha-Helices gekennzeichnet ist, die von einer Schleife getrennt sind. In dieser Schleife sind die Sauerstoffatome von Aminosäureseitenketten und dem Carbonylsauerstoff des Peptidrückgrats so angeordnet, dass sie ein Calciumion koordinieren können.

Zu den prominentesten Beispielen für Calciumbindende Proteine gehören Calmodulin, Troponin C und Calreticulin. Calmodulin ist ein vielseitiges Protein, das an der Regulation zahlreicher zellulärer Funktionen beteiligt ist, darunter Muskelkontraktion, Signaltransduktion und Genexpression. Troponin C ist ein wichtiger Bestandteil des kontraktilen Apparats des Skelett- und Herzmuskels, wo es die Interaktion zwischen Actin und Myosin moduliert. Calreticulin ist ein endoplasmatisches Retikulum-Protein, das eine Rolle bei der Calciumhomöostase, der Qualitätskontrolle von Proteinen und der Immunantwort spielt.

Die Bindung von Calciumionen an diese Proteine führt zu Konformationsänderungen, die ihre Funktion und Wechselwirkungen mit anderen Molekülen beeinflussen. Diese dynamischen Veränderungen sind entscheidend für die Übermittlung von Signalen und die Ausführung zellulärer Antworten auf Calciumänderungen. Störungen in der Funktion von Calciumbindenden Proteinen können zu verschiedenen Krankheiten führen, darunter Herz-Kreislauf-Erkrankungen, neurologische Störungen und Krebs.