Amidkötések

Amidkötningar, eller amidebindningar, är kovalenta bindningar mellan en karbonylgrupp (C=O) och en kväveatom, ofta skrivna som -CO-NH-. Denna bindning är vanlig i många organiska föreningar och är särskilt central i biopolymers sammanhang, där den bildas mellan aminosyror i proteiner och därmed utgör peptidbindningen.

Formation och betydelse: Amidebindningar uppkommer vanligtvis genom kondensation mellan en karboxylgrupp och en aminogrupp, med avspjälkning av vatten. I biologin skapas de under proteinsyntesen och genom icke-ribozomala processer som kopplar ihop aminosyror till polypeptider. I syntetisk kemi bildas amider ofta via aktivering av karboxylsyror eller genom användning av couplingsreagenser såsom DCC eller EDC.

Struktur och egenskaper: Amidebindningen uppvisar resonans mellan C=O och C–N, vilket ger en plan och resonansstabiliserad struktur. Den har partial dubbelbindning-karaktär och roterar därmed långsammare än många andra enkelbindningar. I peptider är bindningen normalt av trans-typen, vilket stabiliserar tredimensionell struktur; cis-positioner förekommer mycket sparsamt, och ofta endast i närvaro av prolins.

Stabilitet och nedbrytning: Amidebindningar är generellt stabila under fysiologiska förhållanden, men kan hydrolyseras av stark syra eller bas eller av specifika proteolytiska enzymer i biologiska system.

Förekomster och användning: Amidebindningar är grundläggande inom biologi (proteiner, peptider) och inom materialkemi (polyamider som nylon). De är också vanliga i läkemedel och i många organiska syntesvägar där karbonyl-kvävebindningar spelar en nyckelfunktion.