trypsiiniä

Trypsiiniä on seriiniproteaasi, joka osallistuu ruuansulatukseen. Se syntetisoidaan haimassa trypsiinogeeninä ja erittyy ohutsuoleen, missä enteropeptidaasi leikkaa sen aktiiviseksi trypsiiniiksi. Aktiivinen trypsiini pilkkoo proteiineja pienemmiksi peptideiksi ja voi käynnistää muiden haiman zymogeenien aktivoitumisen.

Spesifisyys ja mekanismi: Trypsiini kataloi peptidisidoksia, jotka sijaitsevat lysiinin tai arginiinin C-pään puolella; seuraava proliini voi estää tai hidastaa reaktiota joissakin tapauksissa. Optimaalinen toimintapH on noin 7–9. Trypsiini kuuluu seriiniproteaasien S1-ryhmään; aktiivisen keskuksen muodostavat katalyyttinen triadi (histidiini, aspartaatti ja seriini).

Rakenne ja aktivoituminen: Trypsiinogeeni on inaktiivinen muoto, joka vaatii enteropeptidaasin leikkauksen aktivoituakseen. Aktivoitunut trypsiini voi edelleen osallistua pelkästään ruuansulatukseen sekä aktivoida muita haiman entsyymejä säätelemällä entsyymien käsittelyä.

Merkitys ja sovellukset: Ruuansulatuksessa trypsiini on keskeinen, sillä se aloittaa proteiinien pilkkoutumisen pienemmiksi peptideiksi. Laboratoriossa sitä käytetään proteiinien pilkkomiseen proteomian tutkimuksessa ja massaspektrometrian valmistelussa. Inhibiittoreita, kuten PMSF tai aprotiniini, sekä kasvisperäisiä proteaasinestojia, käytetään estämään sen toimintaa tutkielmissa.

Kliininen näkökulma: Liiallinen tai virheellinen trypsiinin aktivoituminen voi osaltaan aiheuttaa haimatulehduksen. Perinnölliset PRSS1-muutokset liittyvät haimatulehduksen riskin lisääntymiseen joissakin ihmisryhmissä.