peptidisidoksia

Peptidisidokset ovat kovalentteja amide-sidoksia, jotka yhdistävät toisen aminohapon karboksyliryhmän ja seuraavan aminohapon aminoryhmän. Näin muodostuvat polypeptidiketjut, joista proteiinien rungot koostuvat. Peptidisidokset syntyvät kondensaatioreaktiolla, jossa vesimolekyyli poistuu.

Sidos saa osittaisen kaksoissidoksen luonteensa resonanssin vuoksi karbonyylin ja amidin välillä. Tämä resonanssi tekee sidoksesta planaarisen ja rajoittaa sen kiertymistä. C–N-sidoksen pituus on noin 1,32 Å.

Omega-sidauksen kulma (C–N) on yleensä trans, noin 180°. Cis-asema on harvinainen, mutta esiintyy erityisesti ennen proliinia. Cis-trans-isomerisaatiota kataloivat peptidyl-prolyl-isomeraasit.

Peptidisidokset yhdistävät aminohapot proteiinien polypeptidiketjuiksi. Niiden hydrolyysi tapahtuu proteaasien tai muiden entsyymien toimesta ruuansulatuskanavassa sekä solujen kierrätyksessä, jolloin aminohapot vapautuvat. Sidos on melko kestävä fysiologisissa olosuhteissa, mutta vaatii erityisiä entsyymitoimia katkaistakseen.

Laboratoriossa peptidisidoksia rakennetaan kondensaatiotekniikoilla ja keinotekoisessa proteiinisynteissä, kuten sekvenssisynteesissä. Ymmärrys peptidisidosten rakenteesta ja kiertymisestä on keskeistä proteiinien rakenteen ja toiminnan tutkimuksessa.