selenocystein

Die Selenocystein (Sec) ist die 21. Aminosäure der Proteine. Sie enthält ein Selenatom in der Seitenkette und ähnelt der Cystein-Struktur, bei der das Schwefelatom durch Selen ersetzt ist. Sec wird während der Proteinsynthese an UGA-Kodons eingefügt, sofern ein SECIS-Element in der mRNA vorhanden ist.

Bei vielen Bakterien erfolgt die Biosynthese von Selenocystein direkt am tRNA Sec. Ser-tRNA Sec dient als Substrat; die Selenocystein-Synthase SelA wandelt es unter Zufuhr von Selenophosphat in Sec-tRNA Sec um. Selenophosphat wird von SelD bereitgestellt. Die Einbindung am Ribosom erfolgt durch die GTPase SelB, die die Sec-tRNA Sec in Gegenwart der SECIS-Struktur der mRNA ans Ribosom rekrutiert.

Bei Archaea und Eukaryoten läuft die Sec-Bildung tRNA Sec-gebunden ab: SecS nutzt Selenophosphat, das von SPS2 stammt, um Sec aus Ser-tRNA Sec zu erzeugen. Die Sec-tRNA Sec wird durch den Elongationsfaktor eEFSec in Kombination mit dem SecIS-bindenden Protein SBP2 an die UGA-Stopstelle eingefügt. Das SECIS-Element liegt typischerweise in der 3'UTR der mRNA.

Sec-Proteine spielen vor allem Rollen in Redoxreaktionen. Zu den Selenoproteinen gehören Enzyme wie Glutathionperoxidasen, Thioredoxin-Reduktasen und Deiodinasen. Die Fähigkeit, Selenocystein zu verwenden, verleiht diesen Enzymen oft eine erhöhte katalytische Aktivität und Effizienz.

Die Selenocystein-Insertion ist in Bakterien, Archaea und manchen Eukaryoten verbreitet. Selen ist ein essentielles Spurenelement; Mangel beeinträchtigt die Bildung funktioneller Selenoproteine und kann Gesundheitsprobleme verursachen.