CysteinStruktur

Die Cysteinstruktur beschreibt die chemische Struktur der Aminosäure Cystein, einer proteinogenen Alpha-Aminosäure mit der Seitenkette -CH2-SH. Ihre Summenformel lautet C3H7NO2S, das Molekulargewicht ca. 121,16 g/mol. In Proteinen kommt überwiegend die L-Konfiguration vor. Die funktionellen Gruppen sind eine Aminogruppe (–NH2 bzw. –NH3+ in Zwitterionen), eine Carboxylgruppe (–COOH bzw. –COO− bei physiologischem pH) und die reaktive Thiolgruppe (–SH) am β-Kohlenstoff. Die pKa-Werte liegen ungefähr bei 2,0 für die Carboxylgruppe, ca. 9,0–9,5 für die Aminogruppe und ca. 8,3 für das Thiol. Dadurch existiert Cystein in wässriger Lösung als Zwitterion mit einem oft reduzierten Thiolrest, der je nach Umgebung sowohl protoniert als auch deprotoniert sein kann.

Eine zentrale Eigenschaft von Cystein ist die Bildung von Disulfidbrücken. Zwei Thiolgruppen können durch Oxidation eine S–S-Verbindung eingehen und das Dimer Cystin bilden. Disulfidbrücken stabilisieren faltende Proteine, beeinflussen deren Struktur und tragen zum zellulären Redoxstatus bei. Durch Reduktion können sie wieder zu freiem Cystein zurückgeführt werden. Cysteinreste in Enzymen und Transportproteinen dienen häufig als aktive oder modulierte Zentren.

Cystein gilt als nicht-essentielle, aber bedingt essentielle Aminosäure. Der Körper kann es aus Methionin synthetisieren, doch unter bestimmten Bedingungen, insbesondere im Säuglingsalter, kann es essenziell sein. Es ist Vorstufe von Glutathion, Taurin und weiteren Metaboliten und kommt in vielen Lebensmitteln vor. In der Biochemie fungiert es als Nukleophil in Enzymreaktionen und ist Bestandteil vieler Proteine, wobei seine Thiolgruppe zentrale funktionale Rolle spielt.