ribonukleaseenzym

Ribonukleaseenzym, ofta förkortat RNase, är en grupp proteiner som katalyserar hydrolys av RNA. Genom att bryta kovalenta bindningar mellan ribonukleotiderna bryter de ned RNA och reglerar därmed RNA:s livscykel, inklusive mognad, transport och nedbrytning i celler. RNaser finns hos de flesta organismer, från bakterier till människor, och deras aktivitet är avgörande för processer som RNA-omsättning samt försvar mot skadlig RNA.

Man delar ofta in ribonuklease i endoribonukleaser, som skär RNA på interna platser, och exoribonukleaser, som avlägsnar nukleotider från RNA:s ändar. En välkänd familj är RNase A-familjen, vilka är endoribonukleaser med viss specifitet för vissa baser i RNA. Andra viktiga enzymer är RNase H, som bryter RNA i RNA–DNA-hybrider, samt olika eukaryota och bakteriella RNases med olika kofaktorer och jonkrav.

Inom laboratoriemiljön är RNase ett vanligt kontaminationsämne i lösningar och utrustning, och RNasefria arbetsförhållanden är standard vid arbete med RNA. Användning av RNaseinhibitorer och noggranna rengöringsrutiner minskar risken för oönskad RNA-nedbrytning. RNase används också aktivt i biotekniken, till exempel för att avlägsna RNA vid DNA-preparat eller i vissa diagnostiska metoder.

Vissa RNase-arter, såsom RNase L, är en del av människans inneboende försvar mot virus och aktiveras av 2-5A som bildas i samband med interferonsignalering. Övergripande är ribonukleaseenzym centrala för både cellernas RNA-homeostas och för bioteknikens verktyg, samtidigt som deras robusthet kräver noggrann kontroll.