protéase

Les protéases, également appelées enzymes protéolytiques ou peptidases, catalysent la coupure des liaisons peptidiques dans les protéines et les peptides. Elles agissent en hydrolysant la liaison amide pour produire des polypeptides plus courts ou des acides aminés. Présentes dans tous les organismes vivants, elles interviennent dans la digestion, le renouvellement des protéines et la régulation cellulaire. Elles peuvent cibler des liaisons internes (endopeptidases) ou terminales (exopeptidases).

La classification se fait selon le mécanisme : protéases sérine, cystéines, aspartates et métalloprotéases, entre autres. Les sérine utilisent une triade Ser-His-Asp; les cystéines dépendent d'une cystéine active; les aspartates utilisent deux résidus d'acide aspartique; les métalloprotéases requièrent un ion métallique, le zinc étant fréquent. Certaines protéases présentent une grande spécificité; d'autres agissent de manière plus large. Beaucoup existent sous forme inactive (zymogènes) qui doivent être activées.

Biologiquement, les protéases participent à la digestion (pépsine, trypsine, chymotrypsine), au turnover protéique, au remodelage tissulaire et à la présentation des antigènes. Leur activité est régulée par des inhibiteurs, par la compartimentation et par les propeptides endogènes. Une dérégulation est associée à des maladies telles que le cancer, l’inflammation et la neurodégénérescence. Les inhibiteurs de protéases sont utilisés en thérapeutique pour moduler la protéolyse.

Les protéases ont de nombreuses applications industrielles et de recherche : détergents, traitement des aliments, tannage du cuir, synthèse de peptides et protéomique. Les essais d’activité et le profilage d’activité aident à étudier leur fonction. La compréhension des protéases est centrale pour la médecine, la biotechnologie et la physiologie.