lactoglobulina

Lactoglobulina, nota anche come beta-lactoglobulina, è una proteina globulare presente principalmente nel siero del latte dei mammiferi, con particolare abbondanza nel latte bovino. Nel latte di mucca rappresenta circa la metà delle proteine del siero e una piccola porzione totale dei componenti proteici; nelle altre specie di latte ruminante la concentrazione può variare. Non è presente nel latte umano.

Struttura e proprietà chimiche

La lactoglobulina appartiene alla famiglia delle lipocaline ed è caratterizzata da un basso peso molecolare di circa 18–19 kDa. Può esistere come monomero o come dimeri, e presenta un calice di legame interno che può accogliere piccole molecole idrofobe come vitamin A, acidi grassi e altri ligandi. La proteina è relativamente stabile al calore, sebbene la denaturazione termica possa alterarne la conformazione e le proprietà leganti.

Funzioni e ruoli

In natura la lactoglobulina svolge un ruolo di trasportatrice di ligandi idrofobi e può contribuire al nutrimento del latte neonatal fornendo molecole idrofobe utili nello sviluppo infantile. Oltre al loro ruolo fisiologico, le proteine del siero di latte influenzano le proprietà sensoriali e tecnologiche dei prodotti lattiero-caseari.

Allergenità e uso alimentare

La lactoglobulina è un noto allergene del latte vaccino (Bos d 5) ed è una delle principali cause di reazioni allergiche in soggetti sensibili. L’allergenicità è una considerazione significativa in alimenti infantili, formulazioni dolciarie e prodotti proteici a base di latte. Dal punto di vista tecnologico, la proteina è impiegata come ingrediente proteico in alcune applicazioni alimentari e può formare complessi proteici utili in processi di emulsione e schiuma.