kolnitrogenbindningar

Kolnitrogenbindningar är kovalenta bindningar mellan kol- och kväveatomer i organiska föreningar. De finns i flera vanliga funktionella grupper, till exempel C-N enkelbindningar i aminer, C=N-bindningar i iminbindningar och C≡N-bindningar i nitriler. Amider innehåller en C-N-bindning i kombination med en karboxylgrupp och uppvisar resonans som ger planhet och begränsad rotation omkring bindningen. Kolnitrogenbindningar är centrala i många ämnen, inklusive läkemedel, biomolekyler och material.

Bindningarnas polaritet och elektroniska struktur påverkar deras reaktivitet. Kvävet är mer elektronegativt än kol, vilket gör C-N-bindningar polära med en partiell negativ laddning på kvävet och en partiell positiv laddning på kolatomen i många sammanhang. Aminer tenderar att vara basiska, medan amidbindningar visar stark resonans som minskar deras grundfunktionella baseitet. Nitriler har en mycket polär C≡N-trippelbindning och är relativt stabila under milda förhållanden men kan hydrolyseras till karboxylsyror under lämpliga villkor.

Betydelse och exempel. I biologi är peptidbindningen en typ av amidebindning som sammanfogar aminosyror i proteiner och har stor planhet och lågt fri rotation. Nitriler används ofta i läkemedelsdesign och syntetiska kemirutor som mellansteg i komplexa mål. Iminformbindningar och andra C-N- eller C=N-åtgärder uppträder som mellanprodukter i många organisk-kemiska reaktioner och katalytiska cykler.

Bildning och tillämpningar. C-N-bindningar byggs ofta genom kondensationsreaktioner mellan aminer och karboxylder eller deras derivat (amider, amidationer), genom reductiv aminering eller genom SN2-reaktioner av alkylhalider med aminer. Andra vägar inkluderar användning av nitrilformation genom dehydrohalogenering eller cyanidnukleofil attacker. Kolnitrogenbindningar är därför grundläggande i syntetisk kemi, farmaceutiska ämnen och biologi.