Zn2abhängige

Zn2+-abhängige Proteine sind Proteine, deren Struktur oder enzymatische Aktivität unmittelbar durch das Vorhandensein von Zn2+-Ionen beeinflusst wird. In vielen Fällen bindet Zn2+ im aktiven Zentrum oder stabilisiert eine Zn2+-Bindung die Faltung und die Interaktion mit Substraten.

In Enzymen erfüllen Zn2+-Ionen verschiedene Rollen: als Lewis-Säure zur Polarisation von Wassermolekülen in Metalloproteasen oder Hydrolasen und als Kofaktor, der die Reaktivität von Substraten erleichtert. Zinkfinger-Domänen, eine Klasse von Transkriptionsfaktoren, verwenden Zn2+, um ihre Struktur zu stabilisieren und DNA-Bindung zu ermöglichen.

Koordination: Zn2+ liegt häufig vierkoordiniert vor, manchmal auch fünfkoordiniert. Typische Koordinationspartner sind Histidin-, Cystein- und Aspartat-/Glutamatreste, gelegentlich Wasser oder Hydroxid als Ligand. Die Koordination beeinflusst die Reaktivität des Zinkzentrums.

Bedeutung: Zn2+-abhängige Proteine spielen eine zentrale Rolle in Verdauung, Immunfunktion, Genexpression und Gewebeumbau. Zinkmangel kann zu Wachstumsstörungen, Immunproblemen und neurologischen Störungen führen. In der Medizin sind Inhibitoren oder Modulatoren von Zn2+-haltigen Enzymen Gegenstand von Therapien (z. B. Metalloproteasen, die Gewebeumbau beeinflussen).

Beispiele und Forschung: Wichtige Vertreter sind Carbonic anhydrase und andere Zn2+-abhängige Hydrolasen sowie Zinkfinger-Proteine. Die Strukturanalyse erfolgt durch Röntgenkristallographie, NMR-Spektroskopie und neue Massenspektrometrie-Techniken; die Bestimmung der Metallkoordination erfolgt mit EXAFS oder vergleichbaren Methoden.