Tertiärstrukturen

Tertiärstrukturen beschreiben die dreidimensionale Faltung eines einzelnen Polypeptidstrangs zu einer funktionellen Form. Dies ist die höchste Ordnung der Proteinstruktur nach der Primärstruktur (Aminosäuresequenz) und der Sekundärstruktur (lokale Faltungen wie Alpha-Helices und Beta-Faltblätter). Die tertiäre Struktur wird durch verschiedene nichtkovalente Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäuren geformt und stabilisiert. Dazu gehören Wasserstoffbrückenbindungen, hydrophobe Wechselwirkungen, ionische Bindungen (Salzbrücken) und Van-der-Waals-Kräfte. Kovalente Bindungen, insbesondere Disulfidbrücken, die zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste gebildet werden, spielen ebenfalls eine wichtige Rolle bei der Stabilisierung der tertiären Struktur vieler Proteine. Diese komplexe Faltung ist entscheidend für die biologische Funktion eines Proteins, da sie die Anordnung der Aminosäurereste in der aktiven Stelle oder an anderen funktionellen Regionen bestimmt. Die spezifische tertiäre Struktur eines Proteins ist durch seine Aminosäuresequenz vorbestimmt, ein Prinzip, das als Levinthal-Paradoxon bekannt ist und die Effizienz der Proteinfaltung hervorhebt. Störungen der tertiären Struktur, wie durch Denaturierung verursacht, führen in der Regel zum Verlust der Proteinfunktion.