Proteindenaturierung

Die Protein-Denaturierung bezeichnet die Veränderung der nativen dreidimensionalen Struktur eines Proteins, ohne dass die Aminosäuresequenz verändert wird. Dabei gehen Faltung, sekundäre und tertiäre Struktur sowie funktionale Konformation verloren oder werden stark verändert. Denaturierte Proteine können in Lösung oft aggregieren oder ausfallen.

Ursachen und Mechanismen: Temperatur, pH-Änderungen, hohe Salzkonzentrationen, organische Lösungsmittel, Detergenzien und Redoxbedingungen können die stabilen Wechselwirkungen einer Proteinstruktur stören. Denaturierung erfolgt typischerweise durch das Aufbrechen von Wasserstoffbrücken, Hydrophobierungsprozessen und die Modifikation oder den Bruch von Disulfidbrücken. Reversible Denaturierung ist möglich, wenn die äußeren Bedingungen wieder in den Bereich der nativen Zustände zurückgebracht werden; irreversibel wird Denaturierung häufig durch fortgesetzte Strukturschäden oder Agglomeration.

Folgen und Beispiele: Die Aktivität vieler Proteine geht verloren; Löslichkeit, Stabilität und Bindungseigenschaften können sich ändern. Denaturierung kann der erste Schritt in der Inaktivierung von Enzymen oder der Texturveränderung von Proteinen in der Lebensmitteltechnologie sein.

Methoden und Anwendungen: Zur Untersuchung werden Circular Dichroism (CD) zur Überwachung der Sekundärstruktur, Differential Scanning Calorimetry (DSC), UV-Vis- und Fluoreszenzspektroskopie sowie NMR eingesetzt. Praktisch wird Denaturierung in der Forschung genutzt, um Faltungsmechanismen zu studieren, in der Biotechnologie zur Stabilisierung oder Aktivierung von Proteinen und in der Lebensmitteltechnologie zur Steuerung von Textur und Verdaulichkeit.