Peptidkötés

Peptidkötés, vagy amide-kötés, a fehérjék és peptidek alapvető, kovalens kötése. Két aminosav karboxilcsoportja és amino csoportja között jön létre condensációs reakcióval: a karboxilcsoport C-tömege kapcsolódik az utolsó aminosav nitrogénjéhez, víz kilépése közben. Ennek eredményeként egy peptidkötés keletkezik, amely a fehérje gerincét képezi.

A kötés rezonancia-ellenállása miatt részleges kettős kötés jelleggel rendelkezik, ami sík és pórusmentes a peptide plane; a C, O, N és Cα atomok közötti sík egységet alkot. Ennek köszönhető a kötés merevsége, és a featkép-előnyös rotáció kizárólag az azzal szomszédos hajlítások körül, a Ramachandran-rajzon leírt ϕ (N-Cα) és ψ (Cα-C) diéder-övek mentén.

Általában a peptidkötés transz konfigurációban helyezkedik el a carbonyl-szén és az amid nitrogén között, így kerülik a nagy térközt a két oldalon lévő oldalsorok között. Ritkábban előfordul cis konfiguráció, különösen X-Pro esetén.

Élettani jelentősége: a riboszómában zajló fehérjeszintézis során peptidkötések képződnek a peptid-átvivő RNS-ekhez kötődő aminosavak között, a peptidátvitel enzimeként működő peptid-transzferáz révén. A kötés hidrolízise proteázokkal vagy erősebb kémiai feltételek mellett történik, amely a fehérjék lebontását lehetővé teszi.

Összegzésként a peptidkötés a fehérjék gerincét alkotó, stabil, sík amide-kapocs, amely két vagy több aminosav összekapcsolásával építi fel a polipeptid láncokat.