proteázokkal

Proteázok olyan enzimek, amelyek proteolízist katalizálnak: hidrolizálják a fehérjék peptidek közötti peptidkötéseit. Szerepük van a biofolyamatok számos területén, például az emésztésben, a fehérje- és szignáltranszdukciókban, valamint az extracelluláris mátrix átalakításában. A proteázokat mechanizmusuk és szubsztrát specifikusságuk szerint csoportosítják. A legismertebb csoportok a szerin proteázok (például tripszin, kimotripszin), cisztein proteázok (például papain), aszpartát proteázok (például pepsin) és metalloproteázok (például metalloproteinázok). Ezek lehetnek endopeptidázok vagy exopeptidázok.

A működés jellemzője a katalitikus triád Ser-His-Asp a szerin proteázoknál; a többi csoport más mechanizmusokat használ. A proteázok tevékenysége szigorúan szabályozott: inaktív zymogén formában szintetizálódnak, később aktiválódnak, és inhibitorokkal (serpin-ek, cystatin-ek, TIMP-ek) kontrollálhatók.

Gyakorlati jelentőségük széles körű: az élelmiszer- és textiliparban enzimszállítókként használt proteázok például hús puhítására vagy sajtkészítésre szolgálnak, illetve mosó- és tisztítószerek összetevői. Orvosi területen proteáz- és proteáz-inhibitorok szerepe kiemelkedő, például HIV proteáz inhibítorokkal antiretrovirális terápiákban. Kutatásokban a proteázok aktivitását zymográfiával és fluorogén szubsztrátokkal mérik.