Michaeliskonstanten

Michaeliskonstanten (auch Michaelis-Konstanten genannt) bezeichnen in der Enzymkinetik die Konstanten, die in der Michaelis-Menten-Gleichung auftreten. Die beiden wichtigsten Größen sind Km und Vmax. Km ist die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit v halb so groß ist wie die maximale Geschwindigkeit Vmax. Vmax entspricht der maximal möglichen Reaktionsgeschwindigkeit bei saturierenden Substratkonzentrationen. Die Michaelis-Menten-Gleichung lautet v = (Vmax [S])/(Km + [S]).

Km wird oft als Maß für die Affinität des Enzyms zum Substrat interpretiert: Ein niedriger Km deutet auf eine höhere Affinität hin. Allerdings hängt diese Interpretation stark von den Modellannahmen ab, etwa davon, dass der Reaktionsmechanismus Monomer-Reaktion ist, es sich um eine einzige Substratbindung handelt und kein allosterisches Verhalten vorliegt.

Hintergrund: Das Modell wurde 1913 von Leonor Michaelis und Maud Menten eingeführt und dient als grundlegende Beschreibung der ersten Reaktionsstufe einer Enzymkatalyse, in der sich Enzym E mit Substrat S zum ES-Komplex verbindet und dieser dann zu Produkt P zerfällt.

Anwendungen: Km und Vmax werden durch Messungen der Reaktionsgeschwindigkeit bei verschiedenen Substratkonzentrationen bestimmt. Das Modell wird genutzt, um Enzyme zu charakterisieren, Mutationen zu vergleichen oder die Wirkung von Inhibitoren abzuschätzen. Es gibt alternative Modelle, wenn Mehrsubstratreaktionen oder Kooperativität vorliegen.

Siehe auch: Enzymkinetik, Lineweaver-Burk-Plot, Eadie-Hofstee-Plot, Michaelis-Menten-Gleichung.