Endopeptidaasit

Endopeptidaasit ovat proteolyyttisiä entsyymejä, jotka katalysoivat peptidisidosten hydrolyysi proteiiniketjujen sisäosissa. Tämä eroaa exopeptidaaseista, jotka leikkaavat vain proteiinien päitä. Endopeptidaasit jaetaan mekanismin mukaan neljään pääryhmään: seriiniproteaasit, kysteiiniproteaasit, aspartaatiin-proteaasit ja metalloproteaasit. Esimerkkejä ovat seriiniproteaasit trypsiini, chymotrypsiini ja elastaasit, joiden aktiivisen keskuksen muodostaa usein triadi Ser-His-Asp; kysteiiniproteaasit kuten papaiini sekä kaspases; aspartaatti-proteaasit kuten pepsiini; sekä metalloproteaasit kuten matrix metalloproteinaasit (MMP:t), jotka tarvitsevat sinkkiä.

Endopeptidaasit suorittavat monia tärkeitä tehtäviä eri biologisissa prosesseissa. Ruoansulatuskanavassa ne pilkkovat ruokamolekyylien proteiineja; lysosomaalisessa proteolyysissä ne osallistuvat proteiinien hajottamiseen ja kierrätykseen; signaalin prosessoinnissa ja prohormonien aktivaatiossa sekä solujen apoptoosissa endopeptidaasit säätelevät toimintaa. Kudosten remodeloinnissa MMP- ja muiden proteaasien rooli on keskeinen.

Sääntely ja kliininen merkitys: proteaasien aktiivisuutta kontrolloivat inhibiittorit, kuten serpins seriiniproteaasien säätelyssä sekä TIMPit metalloproteinaaseja vastaan. Endopeptidaasien epätasapaino liittyy moniin sairauksiin, kuten syövän invasioon, tulehduksellisiin tiloihin ja nivelvaurioihin. Niihin kohdistuu tutkimusta ja kehitetään estoaineita, vaikka kliiniset haasteet korostavat tasapainon tärkeyttä.