Aktinfilamentens

Aktinfilamenten är tunna, flexibla polimerer som bygger cellens cytoskelett. De består av aktinmolekyler (G-aktin) som polymeriseras till längre fibriller (F-aktin). Filamenten har en diameter på cirka 7 nanometer och är polariserade med ett plusände och ett minusände. Vid polymerisering binds ATP-aktin till plusänden och ATP hydrolyseras efter inkorporering, vilket ger filamentsystemet hög dynamik genom snabb ombyggnad och turnover.

I celler uppträder aktinfilament i olika organisationer: ett cortex under plasmamembranet bildar ett nätverk som ger cellen form och rörlighet; längre filament kan organisera sig i lamellipodier (flikiga utskott) och filopodier (tunna fingerlika utskott). Stressfibrer kopplar samman kärnan med adhesionskontakter och fungerar som spänntrådar. Aktinfilamenten interagerar ofta med motorproteiner och andra proteiner för att åstadkomma rörelse och mekanisk kraft.

Regleringen av aktinpolymerisering styrs av ett antal proteiner. Arp2/3-komplexet initierar grenade nätverk som ger breda lamellipodier. Forminer främjar lång, ogrenad växt vid membranet. Plusände-kapande proteiner som CapZ och minusände-kapande proteiner som tropomodulin reglerar filaments längd. Profilin levererar aktinmonomerer till plusänden, medan cofilin och gelsolin bryter ner äldre filaments och frigör monomerer. Tropomyosin stabiliserar vissa längder och fascin samt α‑aktinin korsbinder filamenten till buntar eller nätverk.

Funktionerna inkluderar upprätthållande av cellformen, dragrörelse under migration och kontraktilitet vid cytokines. I muskelceller ingår aktin i sarkomererna tillsammans med myosin II. Aktinfilamenten är centrala för många livsprocesser såsom vesikeltransport, endocytos och celladhesion. Sammanfattningsvis är aktinfilament centrala för cellens dynamik och struktur hos eukaryota organismer.