peptydylotransferaz

Peptydylotransferaza, zwana także aktywnością peptydylotransferazy, to enzymatyczna funkcja rybosomu katalizująca tworzenie wiązań peptydowych podczas translacji. W praktyce odpowiada za przeniesienie rosnącego łańcucha polipeptydowego z tRNA znajdującego się w miejscu P na amino­kwasowy tRNA w miejscu A, tworząc nowy wiązanie peptydowe. Po tym transferze tRNA w miejscu P traci swój ładunek i następuje translocacja, która przesuwa nowo utworzony łańcuch na miejsce P i umożliwia dołączenie kolejnego tRNA.

W praktyce aktywność ta nie wynika z białkowego enzymu, lecz z rdzenia rybosomalnego RNA, co czyni peptydylotransferazę przykładem ribozymu. W bakteriach centrum katalityczne PTC zlokalizowane jest w dużej podjednostce 50S i związane z 23S rRNA; u eukariontów odpowiadające miejsce to część 28S rRNA w dużej podjednostce 60S. Konserwowane nukleotydy w PTC odgrywają bezpośrednią rolę w katalizie i umożliwiają tworzenie wiązania peptydowego.

Znaczenie kliniczne: niektóre antybiotyki wiążą się z PTC i hamują jego funkcję, co prowadzi do zahamowania syntezy białek; najbardziej znany przykład to chloramfenikol. Peptydylotransferaza pozostaje także kluczowym przykładem ewolucyjnej roli RNA w katalizie, co potwierdza ribozymalny charakter rdzenia translacyjnego.