multiproteinkompleks

Ein Multiproteinkomplex ist eine stabile oder semi-stabile Assemblierung mehrerer Proteine, die zusammenarbeiten, um eine gemeinsame biochemische Funktion auszuführen. Die Untereinheiten können verschiedenartig sein und werden durch Proteindomänen, Wechselwirkungen und oft auch RNA oder Metallionen miteinander verbunden. Multiproteinkomplexe sind zentrale Bausteine vieler zellulärer Prozesse, darunter Translation, Proteolyse, DNA-Reparatur, Signaltransduktion und metabolische Reaktionen.

Die Architektur solcher Komplexe zeichnet sich durch definierte Stoichiometrien und räumliche Organisation aus. Viele Komplexe besitzen zentrale Kanäle oder aktive Höhlengänge, in denen Substrate binden. Die Assemblierung erfolgt schrittweise und wird häufig von Hilfsproteinen oder Chaperonen begleitet. Unter bestimmten Bedingungen können Untereinheiten ausgetauscht oder modulare Varianten eingesetzt werden, wodurch die Funktion an den Zustand der Zelle angepasst wird.

Prominente Beispiele sind das Ribosom, der Proteasom-Komplex der Proteindegradation, das Spliceosom für die mRNA-Spleißreaktion sowie komplexe Membran- oder Elektronentransportsysteme wie die respiratorischen Complexes I–IV und die ATP-Synthase in Mitochondrien. Auch viele Signal- und Stoffwechselwege beruhen auf multiproteinisierten Bausteinen, deren Interaktionen feinkalibriert sind.

Die Erforschung von Multiproteinkomplexen erfolgt mit Methoden wie Cryo-EM, Röntgenkristallographie, Kernspinresonanzspektroskopie sowie massenspektrometrischer Proteomik und Cross-Linking. Das Verständnis ihrer Struktur und Dynamik ist wichtig für das Verständnis grundlegender Zellprozesse und hat Relevanz für Krankheiten, bei denen Untereinheiten fehlen oder fehlerhaft funktionieren.