lhémoglobine

L'hémoglobine est une protéine présente dans les globules rouges qui assure le transport de l'oxygène des poumons vers les tissus et le retour du dioxyde de carbone. Elle se compose d'un hème qui fixe le fer et d'une portion protéique appelée globine.

Chez l'adulte, l'hémoglobine est quaternaire et formée de quatre chaînes polypeptidiques: deux chaînes α et deux chaînes β (HbA). D'autres chaînes apparaissent au cours du développement fœtal (gamma) et des variants existent.

Chaque hème contient un ion ferreux (Fe2+) capable de lier une molécule d'O2 de manière réversible; il se lie aussi au CO et au NO, mais avec des affinités différentes. L'affinité en O2 est modulée par des facteurs allostériques, notamment 2,3-BPG, le pH et la température.

La synthèse se déroule dans la moelle osseuse, avec la synthèse des chaînes globiniques et l'assemblage de l'hème dans les mitochondries et le cytosol. Les gènes HBA1/HBA2 et HBB codent les chaînes α et β. HbF prédomine chez le fœtus et diminue après la naissance.

Les variations de l'hémoglobine englobent les maladies héréditaires: la drépanocytose (HbS), les thalassémies (déficits en chaînes α ou β), et d'autres variants comme HbC.

À la fin de leur vie (~120 jours), les globules rouges sont recyclés par la rate; l'hème est dégradé en bilirubine et le fer est réutilisé.

En clinique, le taux d'hémoglobine est mesuré lors d'un hémogramme et sert à diagnostiquer l'anémie et d'autres états.