kvartærstrukturer

Kvartærstrukturer refererer til arrangementet og interaksjonene mellom to eller flere polypeptidkjeder i et proteinkompleks. Underenhetene kan være identiske (homomeriske) eller forskjellige (heteromeriske). Kvartærstrukturen beskriver hvilke underenheter som danner komplekset, hvordan de er organisert, og hvilke krefter som stabiliserer grensesnittene, vanligvis nonkovalente interaksjoner som hydrogenbindinger, ioniske krefter og hydrofobe interaksjoner; noen ganger forekommer også disulfidbindinger.

Flere typer og stoikiometri finnes: dimere, tetramere og større oligomerer, ofte med symmetri som bidrar til stabilitet og koordinert funksjon. Kvartærstrukturer muliggjør regulatoriske mekanismer og ofte samarbeid mellom underenheter, noe som kan gi egenskaper som ikke finnes i enkeltstående polypeptider.

Funksjon: Kvartærstrukturer gir koordinert aktivitet, økt stabilitet og mulighet for allosterisk regulering. Allosterisk regulering oppstår når binding av ligander til én underenhet påvirker andre underenheter. Hemoglobin er det klassiske eksempelet: et tetramer bestående av to alfa- og to beta-kjeder som viser cooperativitet i oksygenbinding. Mange enzymer og proteinkomplekser, som DNA-polymerase III-holoenzym og ulike metaboliske komplekser, avhenger av riktig kvaternærorganisering for funksjon.

Studier: Kvartærstrukturen kartlegges ved røntgenkrystallografi, cryo-elektronmikroskopi (cryo-EM), NMR og andre biokjemiske metoder, samt kryssbinding og analytisk ultracentrifugering for å bestemme grensesnitt og stoikiometri.

Betydning og sykdom: Endringer i grensesnittene mellom underenheter kan føre til tap av funksjon eller sykdom. Ikke alle proteiner har kvartærstruktur; mange eksisterer som monomerer, mens andre danner dynamiske oligomerer som regulerer aktivitet.

Se også: proteinstruktur, allosteri, oligomerisering.