imunoglobiny

Imunoglobuliny, znane również jako przeciwciała, to glikoproteiny produkowane głównie przez komórki plazmatyczne układu immunologicznego. Krążą w krwiobiegu i na błonach błon śluzowych, wiążąc antygeny w celu neutralizacji patogenów i wyzwalania odpowiedzi immunologicznej. Strukturalnie immunoglobuliny to Y‑kształtne cząsteczki z dwoma identycznymi ciężkimi łańcuchami i dwoma identycznymi lekkimi łańcuchami, połączonymi mostkami disiarczkowymi. Zmienna część łańcuchów tworzy miejsce wiązania antygenu; stałe regiony definiują klasę immunoglobuliny: IgA, IgD, IgE, IgG i IgM. Immunoglobuliny mogą być wydzielane do osocza i błon śluzowych lub występować jako receptory błonowe na limfocytach B.

Najważniejsze klasy różnią się rozmieszczeniem i funkcją. IgG jest najobficiej obecny w surowicy i odpowiada za neutralizację, opsonizację oraz aktywację dopełniacza. IgA dominuje w wydzielinach błon śluzowych, stanowiąc pierwszą linię obrony na obszarach zewnątrzkomórkowych. IgM to pierwsza klasa w odpowiedzi pierwotnej i zwykle tworzy pentamer. IgD pełni rolę receptora B, a IgE uczestniczy w reakcjach alergicznych i obronie przed niektórymi pasożytami. Fc region wiąże receptory Fc na komórkach efektorowych, co umożliwia ADCC i aktywację dopełniacza.

Rozwój immunoglobulin obejmuje rekombinację genów (V(D)J), somatyczne mutacje i rekombinację klas. Immunoglobuliny odgrywają kluczową rolę w ochronie przed zakażeniami, a także w diagnostyce i terapii—serologia, diagnostyka niedoborów odporności, a także leczenie chorób przy użyciu monoklonalnych przeciwciał.