enzymkinetikk

Enzymkinetikk er studiet av hvordan reaksjonshastigheten til en enzymkatalysert reaksjon varierer med substratkonsentrasjonen og andre forhold som temperatur, pH og tilstedeværelse av påvirkninger. En av de mest brukte modellene er Michaelis–Menten-kinetikk, som beskriver initialhastigheten v som en funksjon av substratkonsentrasjonen [S]:

v = (Vmax [S]) / (Km + [S])

Her er Vmax den maksimale hastigheten ved saturerende [S], og Km er substratsaffinitetskonstanten. Lav Km indikerer høy affinitet mellom enzym og substrat. Modellen antar steady-state tilstand der konsentrasjonen av enzym–substratkomplekset [ES] forblir omtrent konstant under målingene, og at hastigheten begrenses av konverteringen av [ES] til produkter.

Når [S] blir mye større enn Km, nærmer hastigheten seg Vmax; når [S] er lav i forhold til Km, er hastigheten omtrent proporsjonal med [S]. For enzymer som viser allosterisk regulering eller kooperativ oppførsel, passer ikke den enkle Michaelis–Menten-modellen alltid, og Hill-ligningen eller andre modeller kan beskrive sigmoide kurver.

Inhibitorer påvirker kinetikken ved å endre Km og/eller Vmax, avhengig av om de er konkurrerende, ikke-konkurrerende eller unkompetitive. Enzymkinetikk er viktig for å forstå metabolsk regulering, forutberegning av effekter av legemidler, og for utvikling av industrielle biokatalysatorer. Begrensninger inkluderer at modellen ikke fanger allosterisk regulering og fler-substratreaksjoner uten videre tilpasninger.