Tenasekomplexe

Tenasekomplexe sind Enzymkomplexe der Koagulationscascade, die das Spalten von Faktor X zu Faktor Xa katalysieren. Es gibt zwei Hauptformen: die intrinsische Tenase, bestehend aus IXa und VIIIa auf einer phospholipidischen Oberfläche, und die extrinsische Tenase, bestehend aus dem Gewebsfaktor (TF) gebundenem VIIa. Beide arbeiten auf Kalzium-abhängiger Oberfläche, um Xa zu erzeugen, und setzen damit den gemeinsamen Weg der Gerinnung fort.

Die intrinsische Tenase setzt sich aus Faktor IXa und dem aktivierten Faktor VIIIa zusammen, die auf einer negativ geladenen Phospholipidoberfläche, typischerweise der Plättchenmembran, kooperieren. Kalziumionen stabilisieren die Bindung an die Oberfläche. VIIIa wird durch Thrombin aktiviert und IX wird durch XIa aktiviert. Die IXa-VIIIa-Komplex aktiviert Faktor X zu Xa und trägt zur Verstärkung der Gerinnung bei.

Die extrinsische Tenase entsteht, wenn Gewebsfaktor (TF) mit Faktor VIIa ein Komplex bildet. Dieser TF-VIIa-Komplex aktiviert Faktor X zu Xa und kann unter bestimmten Bedingungen auch IX zu IXa aktivieren. Der extrinsische Tenasekomplex initiiert den Blutgerinnungsprozess nach Gefäßverletzungen und benötigt ebenfalls Kalzium und eine Phospholipidoberfläche.

Im weiteren Verlauf erzeugt Xa zusammen mit Va auf der Oberfläche erneut Kalziumverbindungen das Prothrombinasekomplex, der Prothrombin zu Thrombin konvertiert. Thrombin cleaved Fibrinogen in Fibrin und aktiviert weitere Gerinnungsfaktoren, was zu einer Verstärkungsschlinge führt.

Die Tenasekomplexe werden durch verschiedene Inhibitoren reguliert, zum Beispiel TFPI im extrinsischen Weg oder Antithrombin und Proteine S in den späteren Phasen. Defekte der intrinsischen Tenase (z. B. Faktor-VIII- oder IX-Mangel) führen zu Hämophilie, während Dysbalancen im extrinsischen Weg das Gleichgewicht der Gerinnung beeinflussen können.