Szarkomer

Szarkomer, czyli sarcomera, jest podstawową jednostką kurczliwości w mięśniach prążkowanych. Rozciąga się od jednej linii Z do kolejnej i powtarza się wzdłuż miofibryli, nadając charakterystyczne prążkowanie.

Budowa szarkomeru obejmuje skrzyżowane zestawy filamentów cienkich i grubych. Filamenty cienkie zbudowane są z aktyny i regulowanych białek tropomiozyny oraz troponiny; filaments grubych składają się głównie z miozyny II. W obrębie szarkomeru wyróżnia się pasma A i I, strefy H oraz linie M i Z. Linia Z stanowi miejsce kotwiczenia włókien cienkich, a linia M utrzymuje centrowanie filamentów grubych. Titin rozciąga się od Z-liny do M-liny, nadając sztywność i pasywną elastyczność, podczas gdy nebulina pomaga określić długość cienkich filamentów. Dodatkowe białka kapsujące stabilizują końce filamentów i utrzymują strukturę prążkowania.

Funkcja szarkomeru polega na skracaniu mięśnia poprzez przesuwanie filamentów cienkich względem grubych (mechanizm sliding filament). Skurcz jest regulowany przez Ca2+, który uwolniony z retikulum sarcoplazmatycznego umożliwia troponinie zmianę konformacji tropomiozny, odsuwając blokadę dostępu miozyny do aktyny. ATP dostarcza energię do kolejnych cykli mostkowych między głowami miozyny a aktyną.

Znaczenie kliniczne i różnorodność: szarkomery występują w mięśniach szkieletowych i sercowym; mutacje w ich białkach (np. troponinie, tropomiozynie, miozynie, titinie) mogą prowadzić kardiomiopatie i różne miopatie. W mięśniach gładkich nie występuje klasyczna architektura szarkomeru.