Signalsekvensen

Signalsekvensen er en kort peptidsekvens som ofte finnes ved N-terminus av et nysyntetisert protein og fungerer som et mål- og trafikksignal som dirigerer proteiner til den sekretoriske ruten eller til membraner. De fleste signalsekvenser er 15–30 aminosyrer lange og består av tre deler: en positivt ladet n-region, en hydrofob h-region og en polar c-region som inneholder et spalteområde hvor signalpeptidase kutter.

Mekanismer og funksjon: Signalsekvensen binder ofte til signal recognition particle (SRP), som midlertidig blokkerer videre translasjon og guider ribosomens komplekset til endomembransystemet. I eukaryoter kobles SRP til SRP-reseptoren ved ER-membranen, og translasjonen fortsetter mens polypeptiden transloeres gjennom translokonets kanal Sec61. Etter at proteinet har translovert inn i ER-lumen eller inn i membranen, klipper signalpeptidase av signalsekvensen, og det modne proteinet kan folde seg eller integreres i membranen. Noen proteiner beholder en del av signalsekvensen som en transmembranregion, kjent som en signal-anker.

Variasjoner og kontekst: Bakterier bruker Sec- og Tat-systemer for sekretering av proteiner over den indre membranen. I eukaryoter er prosessen ofte co-translasjonell og knyttet til ER, mens andre typer målsignal finnes for organelltargeting som mitokondrier og kloroplaster (transittpeptider). Prediksjon av signalsekvenser er viktig i bioinformatikk og genomannotasjon, og feil målretting kan bidra til misfolding og sykdom.