Signalpeptider

Signalpeptider är korta peptidsekvenser i proteiner som fungerar som interna adresser för att leda nybildade proteiner till sekretoriska vägar eller membranintegration. De är oftast belägna vid proteinet N-terminus och består vanligtvis av cirka 15–30 amino- syrror. En typisk signalpeptid har tre delar: en positivt laddad n-region längst fram, en central hydrofob h-region och en c-region som innehåller skärareanlägningen där signalpeptiden ofta klyvs.

Under translationen binder signalpeptiden till signal recognition particle (SRP), vilket pausar translationen tillfälligt. SRP guidar ribosomen till SRP-receptorn på endoplasmatiskt retikel (ER). Vid ER-membranens translokon (Sec61) används polypeptiden för att importeras i ER-lumen eller inkorporeras i ER-membranet. Signalpeptiden klyvs sedan ofta av signalpeptidas i ER-lumen, vilket frigör den mogna polypeptiden som vidare kan gå till Golgi eller utsöndras. Vissa proteiner har istället oblektiva signalankare som fungerar som membranintegreringssekvenser och inte klyvs.

Egenskaperna hos signalpeptider varierar mellan organismer, men de visar ofta en hydrophob kärna och specifika klyvningssekvenser nära slutet av peptiden. Den klassiska klyvningslokationen följer ofta ett -1/-3-regel; små sidokedjor vid positionerna -1 och -3 föredras för effektiv klyvning.

Användningar och betydelse: signalpeptider är centrala för proteinsortering och secretion. I bioteknik används olika signalpeptider för att öka utsöndringen av rekombinerade proteiner, medan deras förståelse bidrar till studier av cellens proteintrafik och membranproteiners biogenes.

Se även: signalpeptid, SRP, Sec61, signalpeptidas.