Proteaasit

Proteaasit ovat proteiinien hydrolyysiä kataloivia entsyymejä, jotka katkaisevat peptidisidoksia proteiinien rakenteessa ja vapauttavat peptidejä sekä aminohappoja. Ne ovat välttämättömiä monissa biologisissa prosesseissa, kuten proteiinien kierrätyksessä, ruoansulatuksessa ja organismeja suojelevissa vasteissa.

Proteaasit jaetaan yleensä endopeptidaaseihin ja exopeptidaaseihin. Endopeptidaasit leikkaavat peptidisidoksia proteiinin sisäosista, kun taas exopeptidaasit poistavat aminohappoja proteiinien päistä. Taustalla erotellaan myös pääryhmät katalyysimekanismin perusteella: seriiniproteaasit, kysteiiniproteaasit, aspartaattiproteaasit ja metalloproteaasit. Jokaisella ryhmällä on tyypillisiä aktiivipesäkkeensä koostumuksia ja metodi, jolla peptidisidoksia katkaistaan.

Proteaasien toimintamekanismi vaihtelee ryhmittäin. Esimerkiksi seriiniproteaaseilla on katalyyttinen kolmi-taitopiste (serniini, histidiini, aspartaatti), jotka yhdessä aloittavat hydrolyysin. Metalloproteaasit tarvitsevat kovalenttien tai dispersiometallien, kuten sinkin, katalysoimaan katkaisua. Monet proteaasit syntetisoidaan inaktiivisina esiasteina (zymogeenit) ja aktivoituvat tarvittaessa.

Biologisesti proteaasit osallistuvat ruoansulatukseen (esim. pepsiini, trypsiini, kymotrypsiini), proteiinien toimittamiseen solujen proteiinikierrätykseen, immuunivasteisiin sekä solujen ja kudosten remodellointiin. Ne myös säätelevät ruoansulatusta ja veren hyytymistä sekä ovat tärkeitä tutkimuksen ja teollisuuden sovelluksia, kuten elintarvike- ja puhdistusaineteollisuudessa sekä lääketieteellisessä tutkimuksessa proteaasivaikutusten tutkinnassa. Proteaasi-inhibiitorit ilmenevät reguloinneissa ja proteaasien toiminta tarkasti kontrolloidaan soluviljelyissä ja kehossa.