Locknyckelprincipen

Locknyckelprincipen, även kallad lock-and-key-principen, är en modell inom biokemi som förklarar hur enzymer och substrat passar varandra. Den introducerades av Emil Fischer i slutet av 1800-talet. Enligt principen har enzymets aktiva plats en form som är helt komplementär till substratet; därför kan substratet passa som en nyckel i ett lås. När substratet binder bildas ett enzym–substratkomplex, vilket sänker aktiveringsenergien och gör omvandlingen till produkt möjlig.

Begränsningar och modernare synsätt: Principen är en förenklad bild av hur bindning fungerar. Den antar ofta ett relativt statiskt och helt passande aktivt område. I verkligheten är enzymer ofta plastiska och kan ändra form vid bindning. Den senare utvecklingen kallas ibland inducerad passform, där enzymets aktiva plats genomgår konformationsändringar för att förbättra bindning och katalys. Modern förståelse kombinerar känsla för specificitet med dynamik och tar ibland upp konformationsval och olika bindningsvägar.

Användning och betydelse: Locknyckelprincipen används för att förklara hur enzymer uppvisar hög substratspecificitet och varför vissa molekyler fungerar som substrat medan andra inte gör det. Den är ofta en utgångspunkt inom biokemi, läkemedelsdesign och bioteknik när man vill förstå eller påverka enzymers funktion. Exempel på enzymer som ofta diskuteras i samband med principen är amylas som bryter ned stärkelse och proteaser som katalyserar peptidbindningar, även om verkligheten ofta innefattar inducerad passform.