Glykoproteiinien

Glykoproteiinit ovat proteiineja, joihin on kovalenttisesti kiinnittynyt hiilihydraattiosia eli glykaneja. Glykaatio tapahtuu pääasiassa endoplasmisessa retikulumissa ja Golgin laitteessa, ja lopullinen glykoituneisuus riippuu proteiinin reitistä solussa. Ne esiintyvät sekä soluissa että solukalvon proteiineina. Toisin kuin proteoglykaanit, glykoproteiinit sisältävät yleensä pienempiä glykaneja.

Klassiset glykosylaatiotyypit ovat N- ja O-linkitetty glykosylaatio. N-glykosylaatio kiinnittyy asparaginiin ja alkaa endoplasmisessa retikulumissa; aluksi siirretään dolikoli-oligosakkaridi proteiiniin, ja lopulliset muokkaukset tapahtuvat Golgin laitteessa. O-glykosylaaatio kiinnittyy usein seriniin tai treoniiniin ja tapahtuu Golgi-laitteessa.

Funktionaalisesti glykoproteiineilla on lukuisia tehtäviä. Ne osallistuvat solukalvon rakenteeseen, solujen tunnistukseen ja viestintään sekä adhesioon. Mucins-tyyppiset glykoproteiinit muodostavat limakerroksia, jotka suojaavat kudoksia. Glykoproteiinit vaikuttavat myös proteiinien vakauteen ja verenkierron aikaisiin toimintoihin.

Esimerkkejä glykoproteiineista ovat immunoglobuliinit (vasta-ainetyyppiset proteiinit), monet hormonit kuten follitropiini ja lutropiini, sekä veriplasman hyytymisfaktorit ja solukalvon reseptorit. Virukset voivat peittää pintaansa glykoproteiineilla, mikä vaikuttaa niiden kiinnittymiseen ja immunologiseen tunnistukseen.

Glykoproteiinien glykoosylaatio on tärkeä osa normaalia fysiologiaa, ja glykoituneisuuden poikkeavuudet liittyvät sairauksiin. Kongenitaaliset glykoilaatiohäiriöt (CDG) ovat perinnöllisiä glykosylaation häiriöitä. Glykoituneisuus voi myös muuttua syövän kehityksen ja immuunijärjestelmän toiminnan yhteydessä.