Glykopeptiden

Glykopeptiden sind Peptide, denen Zuckerreste covalente an die Peptidkette gebunden sind. Der Begriff wird sowohl für glykopeptidische Antibiotika, die natürlich vorkommen, als auch für Peptidfragmente glycoproteiner Strukturen verwendet. Durch die Glykosylierung verändern sich Eigenschaften wie Stabilität, Löslichkeit und Erkennung.

Struktur und Entstehung: Bei glykopeptidischen Antibiotika, etwa Vancomycin und Teicoplanin, besteht der Kern aus einem modifizierten, meist mehrfach quervernetzten Peptidrohling. Zuckerreste werden durch Enzyme wie Glycosyltransferasen angehängt. Die gefundene Glykose-Sequenz ist charakteristisch für das jeweilige Molekül und spielt eine wichtige Rolle für die biologische Aktivität gegen grampositive Bakterien.

Wirkung und klinische Bedeutung: Glykopeptidantibiotika hemmen die Synthese der Bakterienzellwand, indem sie an das Endstück D-Ala-D-Ala der Peptidoglykan-Vorstufe binden und so die Quervernetzung verhindern. Sie sind wichtige Optionen bei Infektionen durch MRSA und andere resistente Erreger. Resistenzen entstehen vor allem durch Veränderung des Zielorts, beispielsweise zu D-Ala-D-Lac, was die Bindung verringert. Neben den klassischen Verbindungen gehören heute auch neuere Glykopeptide wie Dalbavancin und Oritavancin zu dieser Familie und zeichnen sich durch veränderte Pharmakokinetik aus.

Glykopeptide in Proteinen: In Proteinen vorkommende Glykopeptide sind Peptide mit N- oder O-glykosidischen Zuckerresten. Sie beeinflussen Faltung, Stabilität und Erkennung des Proteins und spielen eine zentrale Rolle in der Biologie von Glycoproteinen. In der Analytik dienen sie der Charakterisierung und Quantifizierung von glycosylierten Proteinfraktionen.

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